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alerito_18 · 24-ago-2008, 08:03

Muchas gracias a vos y a sabs por las curvitas, para mi tmb es como vos decis, como si fuera cianuro! Ahora van las preguntillas del tema q repase hoy: técnicas:
1) Cuando habla del proteinograma electroforético dice: “migran en función d la carga independientemente del tamaño” ,luego se le agrega un buffer d 8.6 por lo q la mayoría adquiere carga negativa (similar, como si fuera con sds); pero si todas adquieren carga negativa y migran hacia el anodo, sí terminan migrando en función del tamaño tmb, es mas, sabemos q por “tamaño” migran primero la pre, dsp la albumina, alfa, beta etc… como es esto? No migran en función d las dos cosas?
2) En el cuadrito comparativo d ria e irma dice q irma necesita por lo menos dos epitopes diferentes en el antígeno, y eso esta bien porque si se usan dos monoclonales q reconocen no solo un antígeno especifico, sino un solo epitope especifico d ese antígeno, es necesario mas d un epitope en la superficie para ser reconocidos x separados; pero si ria usa policlonales q reconocen cualquiera d los epitopes de un antígeno especifico, porque dice “el antígeno debe tener un determinante antigénico”… no es al rebes? Debe tener muchos epitopes para ser reconocido mas rápido o me mandé cualquiera?
3) Otra cosa, en el tema D había un choice q decía algo asi: proteína A 9000kd y pi d 3, proteína B 11000 kd y pi d 7, proteína C 20kd y pi d 9…. Por cual d los dos métodos se separaba ionico o d exclusión? Porque es como todo parecido y no t daban el ph del medio
Siganse metiendo hasta el viernes asi m va bien

gracias otra vez!!!!!

24-ago-2008, 08:03	#21 (permalink)
alerito_18 Manciano Zoidberg Registrado: diciembre-2007 País: Argentina Localización: Pcia. B.A Universidad: Universidad de Buenos Aires Ocupación: Estudiante de Medicina Posts: 151 Agradecimientos realizados: 50 Agradecimientos recibidos: 38 en 11 posts	Muchas gracias a vos y a sabs por las curvitas, para mi tmb es como vos decis, como si fuera cianuro! Ahora van las preguntillas del tema q repase hoy: técnicas: 1) Cuando habla del proteinograma electroforético dice: “migran en función d la carga independientemente del tamaño” ,luego se le agrega un buffer d 8.6 por lo q la mayoría adquiere carga negativa (similar, como si fuera con sds); pero si todas adquieren carga negativa y migran hacia el anodo, sí terminan migrando en función del tamaño tmb, es mas, sabemos q por “tamaño” migran primero la pre, dsp la albumina, alfa, beta etc… como es esto? No migran en función d las dos cosas? 2) En el cuadrito comparativo d ria e irma dice q irma necesita por lo menos dos epitopes diferentes en el antígeno, y eso esta bien porque si se usan dos monoclonales q reconocen no solo un antígeno especifico, sino un solo epitope especifico d ese antígeno, es necesario mas d un epitope en la superficie para ser reconocidos x separados; pero si ria usa policlonales q reconocen cualquiera d los epitopes de un antígeno especifico, porque dice “el antígeno debe tener un determinante antigénico”… no es al rebes? Debe tener muchos epitopes para ser reconocido mas rápido o me mandé cualquiera? 3) Otra cosa, en el tema D había un choice q decía algo asi: proteína A 9000kd y pi d 3, proteína B 11000 kd y pi d 7, proteína C 20kd y pi d 9…. Por cual d los dos métodos se separaba ionico o d exclusión? Porque es como todo parecido y no t daban el ph del medio Siganse metiendo hasta el viernes asi m va bien gracias otra vez!!!!!